LA STRUTTURA DELLE PROTEINE

Le proteine sono polimeri i cui monomeri sono costituiti dai venti diversi tipi di amminoacidi presenti in natura. Gli amminoacidi sono composti che contengono nella loro molecola sia il gruppo carbossilico –COOH che il gruppo amminico –NH₂ , basico.

Entrambi questi gruppi funzionali sono legati a un carbonio, chiamato carbonio-α. A questo carbonio, sono legati, inoltre, un atomo di idrogeno e un gruppo denominato genericamente R che, essendo diverso nei 20 amminoacidi, ci consente di differenziarli. Durante la sintesi delle proteine, un amminoacido lega il suo gruppo carbossilico con quello amminico di un altro amminoacido, formando il legame peptidico con eliminazione di acqua.

IL GRUPPO AMMINICO E IL GRUPPO CARBOSSILICO

Gli amminoacidi contengono un gruppo amminico ed un gruppo carbossilico. Se il gruppo amminico è in posizione a rispetto al carbossile si chiamano a-amminoacidi e sono i costituenti delle proteine.

I 20 amminoacidi “fondamentali” (cioè quelli per cui c’è una tripletta codificante nel codice genetico) sono caratterizzati da un carbonio centrale (asimmetrico) cui sono legati:

• 1 gruppo amminico
• 1 gruppo carbossilico
• 1 idrogeno
• La parte variabile nei 20 diversi amminoacidi fondamentali (indicata con R).

Gli amminoacidi nel nostro organismo sono solo isomeri L. A seconda delle caratteristiche chimiche di R, gli amminoacidi si classificano in 5 classi: polari, apolari, carichi, aromatici, solforati.

La grande varietà di gruppi R degli amminoacidi conferisce alle proteine una grande versatilità chimica (capacità di interazione con gruppi funzionali diversi), e rende ragione del fatto che esse rappresentano le molecole “utensili” nelle cellule (con funzioni di catalizzatori, strutturali, di riconoscimento e difesa).

I CONCETTI CHIAVE DELLA STRUTTURA

Le proteine non sono molecole lineari, come si potrebbe pensare sulla base della sequenza amminoacidica. Esse, infatti, assumono una struttura 3-D che è unica per ciascuna e la distigue dalle altre. E’ la struttura tridimensionale che permette alle proteine di svolgere la loro funzione biologica. Sicche’, per comprendere in dettaglio la funzione di molecole, bisogna capire e conoscerne la struttura.

L’ unica differenza tra la struttura dei peptidi e quella delle proteine consiste nel numero di residui amminoacidici che compongono la catena. La nomenclatura è estremamente flessibile e normalmente i peptidi sono formati da 10-20 residui, i polipeptidi da 50-60, mentre le molecole più grandi vengono chiamate proteine. Per struttura primaria si intende la sequenza degli amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica e la disposizione dei ponti di solfuro.  

La struttura delle proteine può essere descritta riferendosi a quattro livelli di organizzazione strutturale.

I QUATTRO LIVELLI STRUTTURALI DELLE PROTEINE

Le proteine sono polimere di amminoacidi uniti dal legame peptidico (un tipo di legame ammidico): tra gruppi peptidici di una stessa proteina che si vengono a trovare di fronte quando la proteina si ripiega si formano ponti idrogeno, che stabilizzano la struttura secondaria della proteina (α-elica o β-struttura).

Esistono quattro livelli di organizzazione strutturale delle proteine: la struttura primaria, la struttura secondaria, la struttura terziaria e la struttura quaternaria. 

Si identificano in 4 livelli strutturali di complessità crescente:

1. La struttura primaria è rappresentata dalla sequenza di amminoacidi che costituiscono la catena polipeptidica ed è resa stabile dalla presenza di legami covalenti (legame peptidico) tra gli amminoacidi della catena (gruppo amminico di due amminoacidi contigui). Le proteine sono grandi polipeptidi di sequenza amminoacidica ben definita che viene determinata dal gene che le codifica. La struttura primaria delle proteine viene codificata dal DNA. La struttura primaria è anche chiamata “struttura covalente” nel senso che i legami che la definiscono sono di questo tipo, Invece, gli ordini superiori della struttura proteica (secondaria, terziaria e quaternaria) sono dovuti principalmente a interazioni non covalenti.
2. La struttura secondaria è il primo livello di organizzazione spaziale ed è dovuta al fatto che le catene polipeptidiche formano uno scheletro tenuto unito saldamente da legami idrogeno e ponti disolfuro. La struttura secondaria può essere ad α-elica (elica destrogira con circa 4 aa per giro) o a β-struttura (anse che giacciono su un piano) ed è stabilizzata da ponti H tra gruppi peptidici lontani nella struttura primaria, ma che si vengono a trovare di fronte quando tratti discreti della proteina acquistano una struttura tridimensionale (cosa che succede già durante la sintesi proteica sui ribosomi). La struttura secondaria è la struttura “locale” ordinata che si forma via legami idrogeno principalmente attraverso lo scheletro peptidico. Gli elementi più comuni di struttura secondaria sono l’alfa (a) elica ed il foglietto (b) beta.
3. La struttura terziaria rappresenta la disposizione spaziale tridimensionale degli atomidella proteina ed è resa stabile da legami idrogeno. Tale tipo di struttura si trova principalmente nelle proteine globulari. La struttura terziaria è l’ulteriore ripiegamento dei tratti in α-elica e dei tratti in β-struttura della proteina a formare una struttura tridimensionale più complessa. Questa struttura è stabilizzata da legami deboli che si formano tra gruppi R di amminoacidi che si vengono a trovare di fronte quando la proteina ha assunto la sua conformazione finale. Si tratta di legami ionici (tra gruppi R di amminoacidi carichi positivamente e negativamente), ponti H ed interazioni idrofobiche (queste ultime sono in effetti il “motore” che guida il ripiegamento della proteina).
   L’unico legame covalente della struttura terziaria è il ponte disolfuro (tra due cisteine), presente non in tutte le proteine. La struttura terziaria è data dalla forma “globale” di una singola catena polipeptidica.

Una delle forze più importanti nel determinare la struttura terziaria delle proteine è dovuta all’ effetto idrofobico. La catena polipeptidica si riarrangia nello spazio in maniera che le catene laterali degli amminoacidi non polari sono nascoste all’ interno della struttura, mentre quelle dei residui polari sono esposte sulla superficie. I legami idrogeno che si stabiliscono tra gruppi dello scheletro peptidico e le catene laterali sono importanti nella stabilizzazione della struttura terziaria che è anche stabilizzata dai ponti di solfuro che si stabiliscono tra i residui di cisteina.

4. La struttura quaternaria è presente solo nelle proteine formate da più di una subunità: consiste nella posizione che assumono l’una rispetto all’altra le diverse subunità ed è stabilizzata dagli stessi tipi di legame descritti per la struttura terziaria (esclusi i ponti disolfuro) che si instaurano tra guppi R di amminoacidi su catene proteiche diverse. La struttura quaternaria è, invece, il risultato dell’associazione di polipeptidi diversi. Un caso di proteina con struttura quaternaria è l’emoglobina.

La struttura quaternaria è dovuta alla associazione di due o più catene polipeptidiche che si riarrangiano in una struttura a più sub-unita’.

Non tutte le proteine sono dotate di struttura quaternaria. Normalmente, ciascuna sub-unità assume una propria struttura terziaria stabile e successivamente esse si associano per dar vita alla struttura finale.

La struttura quaternaria è stabilizzata principalmente dalle interazioni non covalenti; e cioè da: legami idrogeno, interazioni di van der Walls e legami ionici. In alcuni casi i ponti di solfuro intervengono anche per stabilizzare la struttura quaternaria.

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